中文名：苏氨酸

英文名：L-Threonine

别 名：L-苏氨酸，β-羟基-α-氨基丁酸

化学名：(S)-2-Amino-3-phenylpropanoic acid

分子式：C4H9NO3

CAS号：L: 72-19-5 D/L: 80-68-2

分子量：119.12

外 观：黄白结晶状粉末

熔 点：253℃

等电点：5.6

水溶性：25°C溶解度为20.5g/100ml。

Skeletal formula of L-phenylalanine骨架结构式

ball-and-stick model球棍模型

space-filling model空间结构模型

苏氨酸(符号Thr或T)是一种用于蛋白质生物合成的氨基酸。它包含一个α-氨基(在生物条件下为质子化- NH+3形式)、一个羧基(在生物条件下为去质子化−COO−形式)和一个含羟基的侧链，使其成为极性的、不带电的氨基酸。它是人体必需的，必须从饮食中获取。苏氨酸是由大肠杆菌等细菌中的天冬氨酸合成的。它由AC开头的所有密码子编码(ACU、ACC、ACA和ACG)。

苏氨酸侧链通常是氢键;最常见的small motifs是基于与丝氨酸的相互作用形成的:ST turns、ST motifs (通常在α螺旋的开始)和ST staples (通常在α螺旋的中间)。

体内修饰

苏氨酸残基易受许多翻译后修饰的影响。羟基侧链可发生o键糖基化。此外，苏氨酸残基通过苏氨酸激酶的作用进行磷酸化。在它的磷酸化形式中，它可以被称为磷酸苏氨酸。磷酸苏氨酸有三个潜在的配位位点(羧基、胺基和磷酸基)，确定生物体内磷酸化配体与金属离子的配位方式对解释磷酸苏氨酸在生物进程中的作用具有重要意义。

发现历史

苏氨酸是20种常见的蛋白质源性氨基酸中最后一个被发现的。它于1936年由William Cumming Rose和Curtis Meyer合作发现。这种氨基酸被命名为苏氨酸，因为它的结构类似于苏酸，分子式为C4H8O5的一种四碳单糖。

异构体

苏氨酸是两种具有两个立体中心的蛋白质源性氨基酸之一，另一种是异亮氨酸。苏氨酸可以存在于四种构型的立体异构体中:(2S,3R)， (2R,3S)， (2S,3S)和(2R,3R)。然而，L-threonine的名称用于一个单一的立体异构体，(2S,3R)-2-氨基-3-羟基丁酸。第二种立体异构体(2S,3S)在自然界中很少出现，称为L-allothreonine。两个立体异构体(2R,3S)-和(2R,3R)-2-氨基-3-羟基丁酸是次要的。

生物合成

作为一种必需氨基酸，苏氨酸不会在人体中合成，需要从存在饮食中的蛋白质中获取。成年人每天需要20毫克/公斤体重。在植物和微生物中，天冬氨酸经α-天冬氨酸半醛和高丝氨酸合成苏氨酸。高丝氨酸经历o -磷酸化;这种磷酸酯在水解过程中伴随着羟基的重新定位。参与苏氨酸典型生物合成的酶包括:

1. 1. 天冬氨酸激酶
2. 2. β-天冬氨酸半醛脱氢酶
3. 3. 高丝氨酸脱氢酶
4. 4. 高丝氨酸激酶
5. 5. 苏氨酸合成酶

苏氨酸合成通路